Actina es una proteína omnipresente en la formación de filamentos que son los principales componentes del citoesqueleto. Es la subunidad monomérica de microfilamentos, uno de los tres principales componentes del citoesqueleto y de filamentos delgados que son parte del aparato contráctil en las células musculares. Es la proteína más abundante en la típica células eucariotas, representan alrededor del 15% en algunos tipos de células. La proteína es altamente conservada y forma una enorme variedad de estructura en células en concierto con un gran número de proteínas de Unión a actina. Los filamentos de actina interactúan con miosina para producir un efecto de deslizamiento, que es la base de la contracción muscular y muchos aspectos de la motilidad celular, incluyendo la citocinesis. Las subunidades individuales de actina se conocen como globular actina (actina G) que ensambla en polímeros durante mucho tiempo filamentosos llamados F-actina. Dos líneas paralelas de F-actina twist uno alrededor del otro en una formación helicoidal, dando lugar a los microfilamentos de citoesqueleto. Microfilamentos medida aproximadamente 7 nm de diámetro con un bucle de la hélice repetir cada 37nm. Cada protómero actina une a una molécula de ATP y tiene un sitio de alta afinidad para calcio o iones de magnesio, así como varios sitios de afinidad baja. Existe como un monómero en bajas concentraciones de sal, pero en forma de filamentos rápidamente a medida que aumenta la concentración de sal, con el consiguiente de la hidrólisis de ATP. Actina de muchas fuentes forma un complejo apretado con desoxirribonucleasa (DNasa I) aunque el significado de esto todavía es desconocido. La formación de este complejo resulta en la inhibición de ARN actividad y actina pierde su capacidad de polimerización. Se ha demostrado que un dominio ATPasa de actina comparte similitud con los dominios de la ATPasa de proteínas hexoquinasa y hsp70. En los vertebrados hay tres grupos de isoformas de actina: alfa, beta y gamma. Los actins alfa se encuentran en los tejidos musculares y son una de los principales componentes del aparato contráctil. Los actins beta y gamma coexistan en la mayoría de los tipos de celda como componentes del citoesqueleto y como mediadores de motilidad celular interna. MreB, un componente importante del citoesqueleto bacteriano, exhibe alta homología estructural a su contraparte eucariotas de actina. Además se ha sugerido que los miembros de la familia de Rho de guanosina pequeñas triphosphatases han surgido como reguladores claves del citoesqueleto actina, y a través de su interacción con múltiples de destino de proteínas, aseguran el control coordinado de otras actividades celulares como la transcripción de genes y la adherencia.
Referencia:
1. La actina isoformas. Curr Opin Cell Biol. Feb 1993; 5 (1): 48-55 Herman IM
2. La Asamblea de MreB, un homólogo procariota de actina. La Asamblea de MreB, un homólogo procariota de actina. J Biol Chem. 2005 28 de ene; 280 (4): 2628-35. Epub 2004 Nov 16
3. Rho GTPasas y la ciencia de citoesqueleto de actina 23 de enero de 1998:
Vol. 279. Nº 5350, págs. 509 – 514 Alan Hall
